20世紀70年代以來,人們通過酶組織染色法,利用胰蛋白酶對肥大細胞(MC)進行染色,發現MC能夠被染色,說明MC中一定含有胰蛋白酶活性物質。1981年Schwartz等進一步純化這種酶後發現,它是由MC釋放的,其活性90%以上來自一種酶,故命名為類胰蛋白酶。Miller等在1989年克隆了第一種類胰蛋白酶cDNA,其後又有幾種類胰蛋白酶被克隆。目前,類胰蛋白酶在cDNA和蛋白水平被分為三類:α、β、γ,其中β含量最高。每個類胰蛋白酶基因均含有6個外顯子和5個內含子,編碼30個胺基酸的前導鏈和245個胺基酸的活性部位。通過胺基酸序列推斷,α-類胰蛋白酶和β-類胰蛋白酶有90%的同源性。其主要區別在於β-類胰蛋白酶的-3位和215位胺基酸分別為精氨酸和甘氨酸,而α-類胰蛋白酶則分別為谷氨醯胺和天冬氨酸,兩者的結構區別決定了它們活性差異。
基本介紹
- 中文名:類胰蛋白酶
- 性質:生物
- 類別:酶
- 功能:促血管新生作用與腫瘤