酪蛋白膠粒

酪蛋白膠粒

牛乳中,95%的酪蛋白以膠粒(caseinmicelle)形式存在,其直徑約為40~300nm。酪蛋白膠束是幾種含磷蛋白質交聯形成的複合體,酪蛋白含有4種蛋白組分:αs1-酪蛋白(αs1-casein)、αs2-酪蛋白(αs2-casein)、β-酪蛋白(β-casein)、κ-酪蛋白(κ-casein),在20℃,pH4.6時酪蛋白沉澱

基本介紹

  • 中文名:酪蛋白膠粒
  • 外文名:Casein colloidal particles
  • 描述:含磷蛋白質交聯形成的複合體
  • 蛋白質:4種
  • 大小:40~300nm
  • 模型:亞膠粒、Holt和雙結合模型
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酪蛋白膠粒

牛乳中蛋白質含量為3.0%-3.7%,其中約80%為酪蛋白(casein),20%為乳清蛋白。酪蛋白膠束是幾種含磷蛋白質交聯形成的複合體,酪蛋白含有4種蛋白組分:αs1-酪蛋白(αs1-casein)、αs2-酪蛋白(αs2-casein)、β-酪蛋白(β-casein)、κ-酪蛋白(κ-casein),在20℃,pH4.6時酪蛋白沉澱。乳清蛋白的主要成分是β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-LG)和α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-LA)、牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)、免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)、乳鐵蛋白(lactoferrin,Lf)等。牛奶經過UHT處理後,乳中的蛋白質成分基本不發生變化,只是有大約56-72%的乳清蛋白發生變性(金世琳,1999)。
αs1-酪蛋白分子中存在多個疏水性殘基的區域和有O-絲氨酸磷酸化形成的帶負電荷基團的簇狀結構,每摩爾分子中含有8-9個磷酸化的殘基,αs1-酪蛋白為鈣敏感性蛋白質。αs2-酪蛋白在所有酪蛋白中親水性最強,其結構中有3簇帶負電的磷酸絲氨酸、谷氨酸殘基,僅有兩個區域相對疏水,αs2-酪蛋白是4種不同蛋白質的混合物,它們分子中含有的磷酸化殘基數不同,每摩爾蛋白分別含有10個、11個、12個或13個磷酸化殘基,αs2-酪蛋白的荷電區域位於8-12位和56-61位殘基處。β-酪蛋白是所有酪蛋白中最疏水的,含有負電荷磷酸化絲氨酸簇的N端和非常疏水的C端可以清晰區分開來,β-酪蛋白的三級結構是緊密排列的摺疊結構,其中胺基酸的極性基團位於外層表面並且被水化,內部的疏水區域由非極性胺基酸構成。κ-酪蛋白對鈣離子不敏感,與鈣敏性酪蛋白相比最大的不同點在於只有一個磷酸絲氨酸殘基,沒有蘇氨酸糖苷化殘基。κ-酪蛋白含有約1-105的強疏水性N端和一個極性C端,凝乳酶水解105-106殘基之間的肽鍵形成副酪蛋白。

酪蛋白膠粒模型

在牛乳中,95%的酪蛋白以膠粒(caseinmicelle)形式存在,其直徑約為40~300nm。目前,廣泛接受酪蛋白膠粒的模型有三種:分別為亞膠粒模型(submicelle model)、Holt模型(Holt model)和雙結合模型(dual-binding model)。

亞膠粒模型

酪蛋白結構的亞膠粒模型於1967年由Morr提出,這一模型的主要觀點是:①酪蛋白膠粒是由許多亞膠粒(sub-micelle)構成的,膠體磷酸鈣(colloidal calcium phosphate,CCP)對亞膠粒和膠粒的形成起關鍵作用;②構成酪蛋白膠粒的亞膠粒有兩類,一類為不含κ-casein的亞膠粒,集中於膠粒內部,另一類為富含κ-casein的亞膠粒,聚集於膠粒的表面;③膠粒表面為κ-casein層(也有一些as1-casein、as2-casein和β-casein)。親水性的κ-caseinC-末端突出表面,形成一個5-l0mm厚的毛髮樣層。毛髮層對膠粒起著穩定作用,當除去毛髮層後(凝乳酶處理)或毛髮層塌陷後(如乙醇處理),膠粒的穩定性被破壞,進而發生凝固或沉澱。

Holt模型

由Holt等(1998,2003)提出,在該模型中,酪蛋白膠粒是由酪蛋白分子纏結在一起,形成一個網狀凝膠結構。在這一結構中,膠體磷酸鈣微簇(colloidal calcium phosphate nanoclusters)對膠粒結構起穩定作用,它與鈣敏性酪蛋白中的磷酸絲氨酸簇結合在一起,形成內部完整的結構;膠粒的表面是κ-casein突出的C-末端,形成毛髮層。

雙結合模型

由Home1998年在Holt基礎上提出的。在雙結合模型中,膠粒的集結和生長是通過聚合過程(polymerization)實現的。這種模型最終聚合的結果也是在酪蛋白膠粒表面形成κ-casein層。
這三個模型的共同點是表層都為κ-asein,κ-casein含有169個胺基酸殘基,在phe(105)-met(106)位點易受凝乳酶(chymosin)和一些細菌蛋白酶作用,產生para-κ-casein。κ-casein是乳中一些細菌蛋白酶作用的主要底物,蛋白質結構影響著蛋白酶對蛋白質的水解方式。N端部分,含有2個半胱氨酸殘基,不溶於水,可形成凝乳,這與乾酪的生產原理有關;C端部分溶於水,含有糖和磷酸基團,可產生酪蛋白巨肽(caseinmacropeptide),也稱糖巨肽(glycomacropeptide)。κ-casein含有2個巰基(-SH),受熱可形成二硫鍵(-S-S-),可與β-乳球蛋白分子變性後游離的巰基發生反應。這與乳清蛋白熱變性對優酪乳和乾酪品質的影響有關。κ-casein很大程度上是以二硫鍵結合的聚合物形式存在。另外,κ-casein可與其自身或其他酪蛋白形成氫鍵和疏水鍵。

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