α螺旋結構

1951年，Pauling和Corey根據多肽鏈骨架中剛性肽平面及其他可以旋轉的原子推測了多肽結構，認為最簡單的排列方式是螺旋結構，稱為a螺旋結構（a-helix)。多肽鏈主鏈圍繞中心鎮有規律螺旋式上升，每隔3.6個胺基酸殘基螺旋上升一圈，每個胺基酸殘基向上移動0.15nm，故螺距為0.54nm。

α螺旋結構主要特點有：第一個肽平面聯基（-C-）上的氧與第四個肽平面亞氨基（一NH一）上的氫形成氫鍵。氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行）氫鍵是一種很弱的次級鍵，但由於主鏈上所有肽鍵都參與了氫鍵的形成，所以a螺旋很穩定。組成人體蛋白質的胺基酸都是L-α-胺基酸，形成右手螺旋，φ=-57°，ψ=-47°.側鏈R基團伸向螺旋外側。根據多肽鏈主鏈旋轉方向不同，a螺旋也可有左手螺旋，其φ=+57°，ψ=+47°，如噬熱菌蛋白酶中就有左手a螺旋。