C4結合蛋白

C4結合蛋白是一種含量豐富的可溶性血清糖蛋白。

C4結合蛋白（C4bp）的分子量為550kDa，1977年由Ferreira等所報導。其分子結構模式現多以Dahlback等（1983）描述的“蜘蛛樣”（spiderlike）結構來分析其結構及功能。C4bp由8個亞單位組成，電鏡下觀察形似蜘蛛，其中有7條分子量相同（均為70kDa）的長鏈（α鏈），由549個胺基酸殘基組成，鏈間以二硫鍵相連結，並共同胺基酸殘基組成，鏈間以二硫鍵相連結，並共同連結於一中心體。α鏈含有8個SCR，其N端是其頭部，為與C4b相結合的部位，可能位於第332-395位氨基本酸殘基。第8條鏈（β鏈）較短（45kDa）由235個胺基酸殘基組成，含有4個SCR為與蛋白S（PS）相結合的部位（圖5-14）。C4bp以兩種方式抑制補體的活化。第一種方式是，通過其與C2競爭C4b，而從c 4b2a中取代C2a，並通過其與C4b的結合而陰止剩餘的C2同C4b結合，由此抑制C3轉化酶的形成。C4bp與C4b的結合能力與細胞表面C4b分子的數成正比，且較C2同C4b的結合能力高27倍。第二種方式是，C4bp作為I因子的一種輔助因子，促進I因子對C4b的裂解。有C4bp存在時，I因子可將C4b的a`鏈完全裂解；無C4pb時，I因子的裂解作用不完全。其與I因子結合的活性部位位於第177-322位胺基酸殘基區域。PS與C4pb的第8條鏈（β鏈）結合，不影響C4bp同C4b的結合，但可延長C4bp的半衷期，從而強化C4bp的抑制作用。

C4bp基因定位於人的第1號染色體長臂32區，同CR1、CR2、H因子、MCP及DAF等的基因相連鎖，並均含有數目不同的SCR。