ATP合成酶

ATP合酶，又稱F0F1-ATP酶在細胞內催化能源物質ATP的合成。在呼吸或光合作用過程中通過電子傳遞鏈釋放的能量先轉換為跨膜質子(H+)梯差，之後質子流順質子梯差通過ATP合酶可以使ADP+Pi合成ATP。

ATP合酶（ATP synthase）廣泛分布於線粒體內膜，葉綠體類囊體，異養菌和光合菌的質膜上，參與氧化磷酸化和光合磷酸化，在跨膜質子動力勢的推動下合成ATP。分子結構由突出於膜外的F1親水頭部和嵌入膜內的Fo疏水尾部組成。

基本介紹

• 中文名：ATP合酶
• 外文名：ATP synthase
• 類別：蛋白酶
• 別稱：H+－ATP酶、F0F1—ATP酶

ATP合酶的組成

ATP合酶主要由F1(伸在膜外的水溶性部分) 和F0(嵌入膜內)組成(圖1)。不同物種來源的 ATP合酶含的亞基和數目不盡相同。以牛心線粒體 ATP合酶為例，它的F1含有僅α3、β3、γ、δ、ε共9 個亞基，F1含a、b2、C10共13個亞基，F1與F0之間有OSCP柄相連線，還有抑制蛋白。線粒體F1F0-ATP酶的總分子量約為500 ku。對大腸桿菌ATP合酶的研究較為詳盡，它的F1含5種亞基α、β、γ、δ、ε，分子量分別是55.3、50.3、31.6、19.3和14.9 ku。準量關係為α3、β3、γ、δ和ε。F1的總分子量為382 ku。F0由a、b、c 3種亞基組成，分子量分別為30.3、17.2和8.3 ku，準量關係為a，b2，C9-12。F0的總分子量約為164 ku，因此大腸桿菌F1F0一ATP酶的總分子量共為546 ku。葉綠體ATP酶由CF1和CF0兩部分組成，它們的亞基的組成和分子量與上述兩種ATP合酶大體相似， 但又有一定的差異。

合成過程

F1和Fo通過“轉子”和“定子”連線在一起，在合成水解ATP過程中，“轉子”在通過Fo的氫離子流推動下旋轉，每分鐘旋轉100次，依次與三個β亞基作用，調節β亞基催化位點的構象變化；“定子”在一側將α3，β3與Fo連線起來。作用之一就是將跨膜質子動力勢能轉換成力矩（torsion），推動“轉子”旋轉。

ATP合酶在線粒體內膜上的分布不對稱，數量也不相等。

前景及展望

21世紀是納米科技的世紀。高集成、智慧型化納米器件的開發必將推動信息技術、生物技術、新材料技術、能源技術及環境技術等的高速發展。納米技術是目前國際科技競爭的前沿，也是對未來社會發展、經濟振興、國力增強最有影響力的戰略研究領域。人工納米機器的構建與套用是此前沿領域國際上最具有挑戰性的熱點課題之一。

21世紀也是生命科學的世紀。生命活動是自然界最精巧的運動方式，它賴以存在的基礎是生物大分子能夠回響外界刺激(包括環境及外場條件的改變)。近20年來，分子生物學和單分子生物物理學所取得的突破性進展揭示了生物分子馬達在生命過程中扮演著核心角色。這些過程包括ATP合成，基因轉錄、翻譯，物質輸運，細胞運動與分裂等。因此，科學界已全面確立了將蛋白酶理解為生物單分子機器的觀點。生物分子馬達的發現一方面使人們對生命的複雜有序有了新的認識，另一方面也啟示和激發科學家去建造能與自然相媲美的納米機器。

面臨的主要問題

(1)如何獲得Fo的精細結構圖像；

(2)質子通道c環與蛋白a之間的相互作用機制；

(3)質子流向與馬達轉向的對應切換機制；

(4)“轉子”γ軸的儲能機制；

(5)“定子”上的化學循環與“轉子”的步進式轉動之 問如何實現高效的力學化學耦合；

(6)三個催化位點順序可逆的構象變換：βo→←βL，βL→←βT和βT→←βo，與γ近距離的相互作用關係；

(7)三個催化位點全都結合核苷才能推動馬達轉動 還是只需要其中兩個結合；

(8)ADP和R與催化位點的結合和去結合是順序還是隨機的；

(9)催化位點聚合方向的構象變化是否有利於ADP和Pi的結合，反之。水解方向的構象變化是否有利於ATP的結合等。