許國強(蘇州大學教授)

許國強(蘇州大學教授)

許國強,1996年、1999年在復旦大學高分子科學系先後獲得本科學位和碩士學位,2002年在美國俄亥俄州阿克隆大學高分子科學系獲得博士學位。

基本介紹

  • 中文名:許國強
  • 國籍:中國
  • 職業:蘇州大學教授
  • 畢業院校:復旦大學
  • 主要成就:入選中組部第三批青年千人計畫
  • 性別:男
個人簡介,人物履歷,研究方向,主要榮譽,研究概述,主要論文,

個人簡介

許國強,1996年、1999年在復旦大學高分子科學系先後獲得本科學位和碩士學位,2002年在美國俄亥俄州阿克隆大學高分子科學系獲得博士學位。2003-2005年在美國康奈爾大學化學和化學生物系從事博士後研究,2006-2012年在美國康奈爾大學Weill醫學院藥理學系先後從事博士後研究及助理研究教授的工作。2012年加盟蘇州大學,現任醫學部藥學院藥理學系特聘教授、博士生導師。

人物履歷

一、學習工作經歷
1、學歷背景:
1991.8-1996.7 復旦大學,本科
1996.8-1999.7 復旦大學,理學碩士
1999.8-2002.12 美國Ohio州Akron大學理學博士
2、國外研究經歷:
2003.1-2005.12 美國紐約州康奈爾大學化學和化學生物系,博士後
2006.1-2011.7 美國紐約市康奈爾大學Weill醫學院藥理學系,博士後
2011.7-2012 美國紐約市康奈爾大學Weill醫學院藥理學系,助理研究教授

研究方向

(1) 蛋白質組學
(2) 蛋白質翻譯後修飾
(3) 疾病治療分子機制

主要榮譽

2012年:入選蘇州工業園區金雞湖雙百人才計畫
2002年:上海市研究生優秀成果
2002年:美國阿克隆大學高分子科學系Omnova Signature Award
2001年:美國阿克隆大學高分子科學系Ticona Award

研究概述

許國強教授長期從事合成大分子和生物大分子的結構及功能的研究。建立了多種新穎獨特的高通量方法研究蛋白質在信號傳導通路中的翻譯後修飾,並探索其生理功能。解決了長期以來蛋白質泛素化研究中缺乏高通量鑑定關鍵技術的難題。在Nature Biotechnology,PNAS,Journal of the American Chemical Society,Chemistry Biology等雜誌上發表四十多篇論文,並被Cell, Nature Reviews Cancer等雜誌的論文所引用。其所開發的抗體已實現商業化,由Millipore等多個公司銷售,被用於基礎研究和新藥研發。
許國強課題組主要開展功能蛋白質組學、蛋白質翻譯後修飾、疾病治療的分子機制等領域的研究。現承擔國家自然科學基金面上項目。

主要論文

(1) Xu, G.; Jaffrey, S. R. Comprehensive profiling of protein ubiquitination for drug discovery. Curr. Pharm. Des. 2013, in press.
(2) Li H., Wan A., Xu G., Ye D. Small changes huge impact: the role of thioredoxin 1 in the regulation of apoptosis by S-nitrosylation. Acta Biochim. Biophys. Sin. 2013, in press.
(3) Xu, G.; Jaffrey, S. R. The new landscape of protein ubiquitination. Nat. Biotechnol. 2011, 29, 1098-1100.
(4) Xu, G.; Shin, S. Y.; Jaffrey, S. R. Chemoenzymatic labeling of protein C-termini for positive selection of C-terminal peptides. ACS Chem. Biol. 2011, 6, 1015-1020.
(5) Xu, G.; Paige, J. S.; Jaffrey, S. R. Global analysis of lysine ubiquitination by ubiquitin remnant immunoaffinity profiling. Nat. Biotechnol. 2010, 28, 868-873.
(6) Xu, G.; Shin, S. Y.; Jaffrey, S. R. Global profiling of protease cleavage sites by chemoselective labeling of protein N-termini. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2009, 106, 19310-19315.
(7) Paige, J. S.; Xu, G.; Stancevic, B.; Jaffrey, S. R. Nitrosothiol reactivity profiling identifies S-nitrosylated proteins with unexpected stability. Chem. Biol. 2008, 15, 1307-1316.
(8) Narayan, M.; Welker, E.; Zhai, H.; Han, X.; Xu, G.; McLafferty F.W.; Scheraga H.A. Detecting native folds in mixtures of proteins that contain disulfide bonds. Nat. Biotechnol. 2008, 26, 427-429.
(9) Xu, G.; Narayan, M.; Kurinov, I.; Ripoll, D. R.; Welker, E.; Khalili, M.; Ealick, S. E.; Scheraga, H. A. A localized specific interaction alters the unfolding pathways of structural homologues. J. Am. Chem. Soc. 2006, 128, 1204-1213.
(10) Xu, G.; Narayan, M.; Scheraga, H. A. The oxidative folding rate of bovine pancreatic ribonuclease is enhanced by a covalently attached oligosaccharide. Biochemistry 2005, 44, 9817-9823.
(11) Ye, C.; Xu, G.; Yu, Z.-Q.; Lam, J. W. Y.; Peng, H.-L.; Jang, J. H.; Liu, Z.-F.; Jeong K.-U.; Cheng, S. Z. D.; Chen, E.-Q.; Tang, B. Z. Frustrated molecular packing in highly ordered smectic phase of side-chain liquid crystalline polymer with rigid polyacetylene backbone. J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 7668-7669.
(12) Xu, G.; Zhai, H.; Narayan, M.; McLafferty, F. W.; Scheraga, H. A. Simultaneous characterization of the reductive unfolding pathways of RNase B isoforms by top-down mass spectrometry. Chem. Biol. 2004, 11, 517-524.
(13) Xu, G.; Narayan, M.; Welker, E.; Scheraga, H. A. Characterization of the fast-forming intermediate, des [30-75], in the reductive unfolding of onconase. Biochemistry 2004, 43, 3246-3254.
(14) Narayan, M.; Xu, G.; Ripoll, D.; Zhai, H.; Breuker, K.; Wanjalla, C.; Leung, H. J.; Navon, A.; Welker, E.; McLafferty, F. W.; Scheraga, H. A. Disimilarity in the reductive unfolding of two ribonuclease homologues. J. Mol. Biol. 2004, 338, 795-809.
(15) Xu, G.; Narayan, M.; Welker, E.; Scheraga, H. A. A novel method to determine thermal transition curves of disulfide-containing proteins and their structured folding intermediates. Biochem. Biophys. Res. Commun.2003, 311, 514-517.

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