肌動蛋白絲

微絲（microfilament，MF）又稱肌動蛋白纖維，是普通存在於真核細胞中由肌動蛋白（actin）組成的直徑為5~8nm的螺旋狀纖維。

肌動蛋白（actin）是一種中等大小的蛋白質，由375-377個胺基酸殘基組成，並且是由一個大的、高度保守的基因編碼。

它在生物界有廣泛的分布，除肌肉組織外，還存在於幾乎所有的真核細胞中，如人的腦組織，血小板和多種植物細胞，在很多菌類中也有發現。

基本介紹

• 中文名：肌動蛋白絲
• 別稱：微絲
• 分子量：42
• 直徑：5～9nm

基本信息

肌動蛋白絲又稱微絲。微絲出現在所有的真核細胞內，是細胞骨架的重要組成，微絲的主鏈蛋白由肌動蛋白(actin)所形成。肌動蛋白分子具有2個區域，它的分子量為42，肌動蛋白分子細絲扭起來成為一條如雙線捻成的繩索。微絲比微管細得多，直徑為5～9nm。其功能主要是細胞收縮。

肌動蛋白絲（microfilament）也普遍存在於所有真核細胞中，是一個實心狀的纖維，一般細胞中含量約占細胞內總蛋白質的1%-2%，但在活動較強的細胞中可占20%-30%。

化學成分

肌動蛋白絲的主要化學成分是肌動蛋白（actin）和肌球蛋白（myosin），如同微管蛋白，肌動蛋白的基因組成一個超家族並有多種結構極為相似的組成。在肌細胞中至少存在4種不同的肌動蛋白：①骨骼肌的條紋纖維；②心肌的條紋纖維；③血管壁的平滑肌；④胃腸道壁的平滑肌。它們在胺基酸組分上有微小的差異（大約在400個胺基酸殘基序列中有4-6個變異），在肌肉與非肌細胞中都還存在β及γ肌動蛋白，它們與具有橫紋的α肌動蛋白可有25個胺基酸的差異。

特性

單體的或G-肌動蛋白可聚合為呈纖維狀的F-肌動蛋白，它們可由Mg2+及高濃度的K+或Na+誘導而聚合，聚合後ATP水解為ADP及C-肌動蛋白ADP單體，而從組裝成F-肌動蛋白的多聚體上游離下來。在骨骼肌肌動蛋白的細絲與肌球蛋白的粗絲相互作用產生肌收縮（肌球蛋白可以起作肌動蛋白激活的ATPase的作用）。肌球蛋白也存在於哺乳動物的非肌細胞中（但以非聚合狀態存在）。

總結

總之，肌動蛋白絲具有多種功能，在不同細胞的表現不同，在肌細胞組成粗肌絲、細肌絲，可以收縮（收縮蛋白），在非肌細胞中主要起支撐作用、非肌性運動和信息傳導作用。