血紅蛋白(Hb)

血紅蛋白(Hb)

血紅蛋白又稱血色素,是紅細胞的主要組成部分,能與氧結合,運輸氧和二氧化碳。血紅蛋白含量能很好地反映貧血程度。

基本介紹

  • 中文名:血紅蛋白
  • 外文名:Hemoglobin
  • 縮寫:HB,HGB
  • 化學式:C3032H4816O812N780S8Fe4
正常範圍,臨床意義,Hb分子結構簡介,

正常範圍

男性 130~175g/L(13.0-17.5g/dl);
女性 115~150g/L(11.5-15.0g/dl);
新生兒 170~200g/L(17.0-20.0g/dl)。
檢查介紹
血紅蛋白又稱血色素,是紅細胞的主要組成部分,能與氧結合,運輸氧和二氧化碳。

臨床意義

血紅蛋白增高、降低的臨床意義基本和紅細胞計數的臨床意義相似,但血紅蛋白能更好地反映貧血的程度。
血紅蛋白增多有以下情況
生理性增多:見於高原居民、胎兒和新生兒,劇烈活動、恐懼、冷水浴等;
病理性增多:見於嚴重的先天性及後天性心肺疾患和血管畸形,如法氏四聯症、發紺型先天性心臟病、阻塞性肺氣腫、肺源性心臟病、肺動脈瘺或肺靜脈瘺及攜氧能力低的異常血紅蛋白病等;也見於某些腫瘤或腎臟疾病,如腎癌、肝細胞癌、腎胚胎瘤及腎盂積水、多囊腎等。
血紅蛋白減少見於以下情況
生理性減少:3個月的嬰兒至15歲以前的兒童,主要因生長發育迅速而致的造血系統造血的相對不足,一般可較正常人的低10%-20%。妊娠中期和後期由於妊娠血容量增加而使血液被稀釋,老年人由於骨髓造血功能逐漸降低,可導致紅細胞和血紅蛋白含量減少。
病理性減少
骨髓造血功能衰竭,如再生障礙性貧血、骨髓纖維化所伴發的貧血;
因造血物質缺乏或利用障礙所致的貧血,如缺鐵性貧血、葉酸及維生素B12缺乏所致的巨幼細胞性貧血;
因紅細胞膜、酶遺傳性的缺陷或外來因素所致紅細胞破壞過多而導致的貧血,如遺傳性球形紅細胞增多症、海洋性貧血、陣發性睡眠性血紅蛋白尿、異常血紅蛋白病、免疫性溶血性貧血、心臟體外循環的大手術或某些生物性和化學性等因素所致的溶血性貧血以及某些急性或慢性失血所致的貧血。

Hb分子結構簡介

每1個Hb分子由1個珠蛋白和4個血紅素(又稱亞鐵原卟啉)組成。每個血紅素又由4個吡咯基組成一個環,中心為一鐵原子。每個珠蛋白有4條多肽鏈,每條多肽鏈與1個血紅素連線構成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個單體構成的四聚體。不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb(HbA)的多肽鏈是2條α鏈和2條β鏈,為α2β2結構。胎兒Hb(HbF)是2條α鏈和2條γ鏈,為α2γ2結構。出生後不久HbF即為HbFA所取代。多肽鏈中胺基酸的排列順序已經清楚。每條α鏈含141個胺基酸殘基,每條β鏈含146個胺基酸殘基。血紅素的Fe2+均連線在多肽鏈的組胺基酸殘基(His8)上,這個組氨酸殘基若被其它胺基酸取代,或其鄰近的胺基酸有所改變,都會影響Hb的功能。可見蛋白質結構和功能密切相關。
血紅蛋白(Hb)

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