蛋白質變性

蛋白質

蛋白質是由多種胺基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中各胺基酸通過肽鍵及二硫鍵結合成具有一定順序的肽鏈稱為一級結構；蛋白質的同一多肽鏈中的氨基和醯基之間可以形成氫鍵或肽鏈間形成氫鍵，使得這一多肽鏈的主鏈具有一定的有規則構象，包括α-螺旋、β-摺疊、β-轉角和無規捲曲等，這些稱為蛋白質的二級結構；肽鏈在二級結構的基礎上進一步盤曲摺疊，形成一個完整的空間構象，稱為三級結構；多條肽鏈通過非共價鍵聚集而成的空間結構稱為四級結構，其中一條肽鏈叫一個亞基。

變性原因

變性作用是蛋白質受物理或化學因素的影響，改變其分子內部結構和性質的作用。一般認為蛋白質的二級結構和三級結構有了改變或遭到破壞，都是變性的結果。能使蛋白質變性的化學方法有加強酸、強鹼、重金屬鹽、尿素、丙酮等；能使蛋白質變性的物理方法有加熱(高溫)、紫外線及X射線照射、超音波、劇烈振盪或攪拌等。

變性結果

生物活性喪失

蛋白質的生物活性是指蛋白質所具有的酶、激素、毒素、抗原與抗體、血紅蛋白的載氧能力等生物學功能。生物活性喪失是蛋白質變性的主要特徵。有時蛋白質的空間結構只要輕微變化即可引起生物活性的喪失。

某些理化性質

蛋白質變性後理化性質發生改變，如溶解度降低而產生沉澱，因為有些原來在分子內部的疏水基團由於結構鬆散而暴露出來,分子的不對稱性增加，因此粘度增加，擴散係數降低。

生物化學性質

蛋白質變性後，分子結構鬆散，不能形成結晶，易被蛋白酶水解。蛋白質的變性作用主要是由於蛋白質分子內部的結構被破壞。天然蛋白質的空間結構是通過氫鍵等次級鍵維持的，而變性後次級鍵被破壞，蛋白質分子就從原來有序的捲曲的緊密結構變為無序的鬆散的伸展狀結構（但一級結構並未改變）。所以，原來處於分子內部的疏水基團大量暴露在分子表面，而親水基團在表面的分布則相對減少，至使蛋白質顆粒不能與水相溶而失去水膜，很容易引起分子間相互碰撞而聚集沉澱。

致變因素

引起蛋白質變性的原因可分為物理和化學因素兩類。

物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振盪、紫外線照射、超音波的作用等；化學因素有強酸、強鹼、尿素、重金屬鹽、十二烷基硫酸鈉(SDS)等。

重金屬鹽使蛋白質變性，是因為重金屬陽離子可以和蛋白質中游離的羧基形成不溶性的鹽，在變性過程中有化學鍵的斷裂和生成，因此是一個化學變化。

強酸、強鹼使蛋白質變性，是因為強酸、強鹼可以使蛋白質中的氫鍵斷裂。也可以和游離的氨基或羧基形成鹽，在變化過程中也有化學鍵的斷裂和生成，因此，可以看作是一個化學變化。

尿素、乙醇、丙酮等，它們可以提供自己的羥基或羰基上的氫或氧去形成氫鍵，從而破壞了蛋白質中原有的氫鍵，使蛋白質變性。但氫鍵不是化學鍵，因此在變化過程中沒有化學鍵的斷裂和生成，所以是一個物理變化。

加熱、紫外線照射、劇烈振盪等物理方法使蛋白質變性，主要是破壞蛋白質分子中的氫鍵，在變化過程中也沒有化學鍵的斷裂和生成，沒有新物質生成，因此是物理變化。否則，雞蛋煮熟後就不是蛋白質了。而我們知道，熟雞蛋依然有營養價值，其中的蛋白質反而更易為人體消化系統所分解吸收。