核苷酸轉移酶

核苷酸轉移酶廣泛存在於各種生物中,是生物體內唯一的催化4種核糖核苷酸還原、生成相應的脫氧核糖核苷酸的酶。該酶是DNA合成和修復的關鍵酶和限速酶,對細胞的增殖和分化起著調控作用。

基本介紹

  • 中文名:核苷酸轉移酶
  • 外文名:nucleotidyl transferase
  • 分布:廣泛存在於細胞中
  • 功能:催化核苷酸轉移
藥物背景,酶簡介,酶的特性,酶的發現,

藥物背景

不同生物中的RR根據其結合的金屬輔助因子不同而分類。雖然不同類型RR之間的胺基酸序列相似性很低,但它們有十分相似的三級結構的活性中心和相同的催化功能。RR分子中包含2個變構位點,即酶活性中心和底物特異結合位點。活性中心通過生物有機自由基的作用催化核糖核苷酸還原;底物特異結合位點通過變構作用調控4種dNTPs在細胞內的平衡。因此,該酶不僅是研究DNA合成與修復、細胞增殖與分化及癌症的治療與抗癌藥物開發的重要靶點,同時也是研究酶的結構與功能以及酶的催化機理等的重要工具。本文總結了該酶的種類與分布、結構特徵、催化機理及作為抗癌藥物開發靶點等方面的研究進展。

酶簡介

(enzyme)由生物體內細胞產生的一種生物催化劑。由蛋白質組成(少數為RNA)。能在機體中十分溫和的條件下,高效率地催化各種生物化學反應,促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。如哺乳動物的細胞就含有幾千種酶。它們或是溶解於細胞液中,或是與各種膜結構結合在一起,或是位於細胞內其他結構的特定位置上。這些酶統稱胞內酶;另外,還有一些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力(或稱酶活性)。酶活力可受多種因素的調節控制,從而使生物體能適應外界條件的變化,維持生命活動。沒有酶的參與,新陳代謝只能以極其緩慢的速度進行,生命活動就根本無法維持。例如食物必須在酶的作用下降解成小分子,才能透過腸壁,被組織吸收和利用。在胃裡有胃蛋白酶,在腸里有胰臟分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和澱粉酶等。又如食物的氧化是動物能量的來源,其氧化過程也是在一系列酶的催化下完成的。酶催化作用實質:降低化學反應活化能酶與無機催化劑比較:1、相同點:1)改變化學反應速率,本身幾乎不被消耗;2)只催化已存在的化學反應;3)加快化學反應速率,縮短達到平衡時間,但不改變平衡點;4)降低活化能,使化學反應速率加快。5)都會出現中毒現象。2、不同點:即酶的特性

酶的特性

1、高效性:酶的催化效率比無機催化劑更高,使得反應速率更快;2、專一性:一種酶只能催化一種或一類底物,如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽;3、多樣性:酶的種類很多,大約有4000多種;4、溫和性:是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。一般來說,動物體內的酶最適溫度在35到40攝氏度之間,植物體內的酶最適溫度在40-50攝氏度之間;細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大,有得酶最適溫度可高達70攝氏度。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間,但也有例外,如胃蛋白酶的最適PH為1.5,植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。酶的這些性質使細胞內錯綜複雜的物質代謝過程能有條不紊地進行,使物質代謝與正常的生理機能互相適應.若因遺傳缺陷造成某個酶缺損,或其它原因造成酶的活性減弱,均可導致該酶催化的反應異常,使物質代謝紊亂,甚至發生疾病.因此酶與醫學的關係十分密切。

酶的發現

1773年,義大利科學家斯帕蘭扎尼(L.Spallanzani,1729—1799)設計了一個巧妙的實驗:將肉塊放入小巧的金屬籠中,然後讓鷹吞下去。過一段時間他將小籠取出,發現肉塊消失了。於是,他推斷胃液中一定含有消化肉塊的物質。但是什麼,他不清楚。1836年,德國科學家施旺(T.Schwann,1810—1882)從胃液中提取出了消化蛋白質的物質。解開胃的消化之謎。1926年,美國科學家薩姆鈉(J.B.Sumner,1887—1955)從刀豆種子中提取出脲酶的結晶,並通過化學實驗證實脲酶是一種蛋白質。20世紀30年代,科學家們相繼提取出多種酶的蛋白質結晶,並指出酶是一類具有生物催化作用的蛋白質。20世紀80年代,美國科學家切赫(T.R.Cech,1947—)和奧特曼(S.Altman,1939—)發現少數RNA也具有生物催化作用。

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